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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Bioinformatic method for protein thermal stabilization by structural entropy optimization
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Bioinformatic method for protein thermal stabilization by structural entropy optimization

机译：通过结构熵优化实现蛋白质热稳定的生物信息学方法

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Engineering proteins for higher thermal stability is an important and difficult challenge. We describe a bioinformatic method incorporating sequence alignments to redesign proteins to be more stable through optimization of local structural entropy. Using this method, improved configurational entropy (ICE), we were able to design more stable variants of a mesophilic adenylate kinase with only the sequence information of one psychrophilic homologue. The redesigned proteins display considerable increases in their thermal stabilities while still retaining catalytic activity. ICE does not require a three-dimensional structure or a large number of homologous sequences, indicating a broad applicability of this method. Our results also highlight the importance of entropy in the stability of protein structures.
机译：工程蛋白质具有更高的热稳定性是一项重要而艰巨的挑战。我们描述了一种结合序列比对的生物信息学方法，以通过优化局部结构熵来重新设计蛋白质，使其更加稳定。使用这种方法，改进的构型熵（ICE），我们能够设计仅具有一个嗜冷同源物的序列信息的嗜温腺苷酸激酶的更稳定变异体。重新设计的蛋白质显示出其热稳定性的显着提高，同时仍保持催化活性。 ICE不需要三维结构或大量同源序列，这表明该方法具有广泛的适用性。我们的研究结果也突出了熵在蛋白质结构稳定性中的重要性。

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