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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Presenilin-1 uses phospholipase D1 as a negative regulator of β-amyloid formation
【24h】

Presenilin-1 uses phospholipase D1 as a negative regulator of β-amyloid formation

机译：Presenilin-1使用磷脂酶D1作为β淀粉样蛋白形成的负调节剂

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Presenilin (PS1/PS2) is a major component of γ-secretase, the activity that mediates proteolysis of β-amyloid precursor protein to generate β-amyloid (Aβ). Here we demonstrate that PS1, through its loop region, binds to phospholipase D1 (PLD1), thereby recruiting it to the Golgi/trans-Golgi network. Overexpression of wild-type PLD1 reduces Aβ generation. Conversely, down-regulation of endogenous PLD1 by small hairpin RNA elevates Aβ production. The Aβ-lowering effect of PLD1 is independent of its ability to promote vesicular budding of β-amyloid precursor protein. The data indicate that overexpression of PLD1 decreases, and down-regulation of PLD1 increases, the catalytic activity, and the association of the subunits, of γ-secretase.
机译：早老素（PS1 / PS2）是γ-分泌酶的主要成分，它是介导β-淀粉样蛋白前体蛋白水解产生β-淀粉样蛋白（Aβ）的活性。在这里，我们证明PS1通过其环区与磷脂酶D1（PLD1）结合，从而将其募集到Golgi / trans-Golgi网络中。野生型PLD1的过表达减少了Aβ的产生。相反，小发夹RNA下调内源性PLD1可提高Aβ的产生。 PLD1的Aβ降低作用与其促进β-淀粉样蛋白前体蛋白的囊泡出芽的能力无关。数据表明，PLD1的过表达减少，而PLD1的下调增加，γ分泌酶的催化活性和亚基的缔合。

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