...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Profile of Peter Walter
【24h】

Profile of Peter Walter

机译：Peter Walter的个人资料

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

As the machinery of the endo-plasmic reticulum (ER) chugs away, the enzyme Irel keeps watch for clogs in the protein-folding pipeline. With one foot in the cytosol and the other inside the ER, Irel senses a build-up of unfolded proteins and activates a downstream signaling cascade that results in numerous responses, including the construction of more ER. Biochemist Peter Walter, elected to the National Academy of Sciences in 2004, has been investigating Irel's trigger of the cytosolic signaling cascade since his laboratory (and con-comitantly that of Joe Sambrook's at the University of Melbourne, Melbourne, Australia) discovered the enzyme in 1993 (1, 2). In concert with fellow Academy member and University of California, San Francisco, colleague Robert M. Stroud, Walter takes a look at the other side of Irel. Walter's and Stroud's dual Inaugural Article (3), published in a previous issue of PNAS, describes the crystal structure and mechanism of how Irel's luminal domain senses unfolded proteins, suggesting a model that changes the current paradigm.
机译：随着内质网（ER）的机制逐渐消失，酶Irel一直在监视蛋白质折叠管道中的堵塞情况。 Irel的一只脚处于细胞溶质中，另一只脚处于ER内部，Irel感觉到未折叠蛋白质的堆积并激活下游信号传导级联反应，从而导致许多反应，包括构建更多ER。自2004年当选为美国国家科学院院士以来，生物化学家Peter Walter就一直在研究Irel引发胞质信号级联反应的诱因，因为他的实验室（以及随之而来的澳大利亚墨尔本大学的Joe Sambrook's实验室）发现了这种酶。 1993（1，2）。在与学院成员和加利福尼亚大学旧金山分校的同事Robert M. Stroud的合作下，Walter看了Irel的另一面。在上一期PNAS上发表的Walter和Stroud的双重就职论文（3）描述了Irel的管腔结构域如何感测未折叠的蛋白质的晶体结构和机理，提出了一种改变当前范例的模型。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号