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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Quantifying amino acid conformational preferences and side-chain-side-chain interactions in beta-hairpins
【24h】

Quantifying amino acid conformational preferences and side-chain-side-chain interactions in beta-hairpins

机译：定量氨基酸构象偏好和β-发夹中的侧链-侧链相互作用

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The intrinsic conformational biases of individual amino acids and their interstrand side-chain-side-chain (SC-SC) interactions both contribute to the stability of beta-sheets. The relative magnitudes of these effects have been difficult to assess in the context of folded proteins, where tertiary contacts complicate the quantitative analysis of local effects. We now report the results of such an analysis in a much simpler system, a short, stabilized beta-hairpin structure where intrastrand (conformational) and interstrand (SC-SC) influences can be distinguished in the absence of competing protein tertiary interactions. A comprehensive comparison of all pairwise combinations of 11 N-terminal and 7 C-terminal amino acids within an 8-residue, @-tide-stabilized [in which @ denotes the 1,2-dihydro-3(6H)-pyridinyl unit] P-hairpin reveals distinct differences between the various pairings and shows that the intrastrand and interstrand effects are of comparable magnitude in contributing to the stability of the folded forms over the unfolded forms.
机译：单个氨基酸的固有构象偏差及其链间侧链-侧链（SC-SC）相互作用均有助于β-折叠的稳定性。这些作用的相对强度很难在折叠蛋白质的情况下进行评估，在这种情况下，三级接触使局部作用的定量分析变得复杂。现在，我们在一个更简单的系统中报告了这种分析的结果，该系统是一个短而稳定的β-发夹结构，在没有竞争性蛋白质三级相互作用的情况下，可以区分链内（构象）和链间（SC-SC）的影响。在8个残基，@潮汐稳定的[11其中，@表示1,2-二氢-3（6H）-吡啶基单元]内的11个N末端和7个C末端氨基酸的所有成对组合的全面比较P-发夹揭示了各种配对之间的明显差异，并表明链内和链间效应在有助于折叠形式相对于展开形式的稳定性方面具有可比较的大小。

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