...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structural determinant of TRPV1 desensitization interacts with calmodulin
【24h】

Structural determinant of TRPV1 desensitization interacts with calmodulin

机译：TRPV1脱敏的结构决定因素与钙调蛋白相互作用

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The capsaicin receptor, TRPV1 (VR1), is a sensory neuron-specific ion channel that serves as a polymodal detector of pain-producing chemical and physical stimuli. Extracellular Ca2+-dependent desensitization of TRPV1 observed in patch-clamp experiments when using both heterologous expression systems and native sensory ganglia is thought to be one mechanism underlying the paradoxical effectiveness of capsaicin as an analgesic therapy. Here, we show that the Ca2+-binding protein calmodulin binds to a 35-aa segment in the C terminus of TRPV1, and that disruption of the calmodulin-binding segment prevents TRPV1 desensitization. Compounds that interfere with the 35-aa segment could therefore prove useful in the treatment of pain. [References: 45]
机译：辣椒素受体TRPV1（VR1）是一种感觉神经元特异性离子通道，可作为产生疼痛的化学和物理刺激的多峰检测器。当同时使用异源表达系统和天然感觉神经节时，在膜片钳实验中观察到的TRPV1的胞外Ca2 +依赖性脱敏被认为是辣椒素作为止痛药的悖论效力的一种机制。在这里，我们表明，Ca2 +结合蛋白钙调蛋白与TRPV1的C末端的35-aa区段结合，而钙调蛋白结合区段的破坏可防止TRPV1脱敏。因此，可以证明干扰35-aa区段的化合物可用于治疗疼痛。 [参考：45]

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号