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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Transition-path sampling of β-hairpin folding
【24h】

Transition-path sampling of β-hairpin folding

机译：β-发夹折叠的过渡路径采样

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We examine the dynamical folding pathways of the C-terminal β-hairpin of protein G-B1 in explicit solvent at room temperature by means of a transition-path sampling algorithm. In agreement with previous free-energy calculations, the resulting path ensembles reveal a folding mechanism in which the hydrophobic residues collapse first followed by backbone hydrogen-bond formation, starting with the hydrogen bonds inside the hydrophobic core. In addition, the path ensembles contain information on the folding kinetics, including solvent motion. Using the recently developed transition interface sampling technique, we calculate the rate constant for unfolding of the protein fragment and find it to be in reasonable agreement with experiments. The results support the validation of using all-atom force fields to study protein folding.
机译：我们通过转换路径采样算法，在室温下在显性溶剂中检查了蛋白质G-B1的C末端β-发夹的动态折叠途径。与先前的自由能计算相一致，所得的路径集合揭示了一种折叠机制，其中疏水残基首先折叠，然后形成骨架氢键，始于疏水核内部的氢键。另外，路径集合包含有关折叠动力学的信息，包括溶剂运动。使用最近开发的过渡界面采样技术，我们计算了蛋白质片段展开的速率常数，发现与实验合理吻合。结果支持使用全原子力场研究蛋白质折叠的验证。

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