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Evidence of glutathione transferase complexing and signaling in the model nematode Caenorhabditis elegans using a pull-down proteomic assay

机译：线虫型秀丽隐杆线虫模型中谷胱甘肽转移酶复合和信号转导的证据

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Phage display techniques using random peptide interactions have supported the role of mammalian glutathione transferase (GST) as part of a signalling pathway for both oxidative stress and an apoptosis pathway. Little is known about the interaction of nonmammalian GST with other proteins. GSTs have been implicated in the development of chronic nematode infections by neutralising cytotoxic products arising from host immune initiated reactive oxygen species (ROS) assault. In this study we attached one of the key GSTs expressed in the model nematode Caenorhabditis elegans to an affinity support matrix and directly identified major interacting proteins by two-dimensional electrophoresis and peptide mass fingerprinting before and following oxidative stress. Nematode GST does not appear to be a stand-alone enzyme and interacts with many types of proteins in both normal and ROS stress conditions. Pull-down proteomic presents a flexible, label free, rapid and economical assay without specialised ligand fishing equipment to identify protein binding partners.
机译：使用随机肽相互作用的噬菌体展示技术已经支持了哺乳动物谷胱甘肽转移酶（GST）作为氧化应激和凋亡途径的信号传导途径的一部分的作用。对于非哺乳动物GST与其他蛋白质的相互作用知之甚少。通过中和宿主免疫引发的活性氧（ROS）攻击引起的细胞毒性产物，GST参与了慢性线虫感染的发展。在这项研究中，我们将模型线虫秀丽隐杆线虫中表达的关键GST之一附着到亲和支持基质上，并通过二维电泳和氧化应激前后的肽质量指纹图谱直接鉴定出主要相互作用的蛋白质。线虫GST似乎不是一种独立的酶，在正常和ROS胁迫条件下都可以与许多类型的蛋白质相互作用。下拉蛋白质组学提供了一种灵活，无标签，快速且经济的测定方法，而无需使用专门的配体捕捞设备来鉴定蛋白质结合伴侣。

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