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首页> 外文期刊>Protein Expression and Purification >Heterologous expression of Rhodococcus opacus L-amino acid oxidase in Streptomyces lividans
【24h】

Heterologous expression of Rhodococcus opacus L-amino acid oxidase in Streptomyces lividans

机译：卵链霉菌中不透明红球菌L-氨基酸氧化酶的异源表达

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L-amino acid oxidase (L-AAO) from Rhodococcus opacus is a highly enantioselective enzyme with a broad substrate specificity that catalyses the oxidation of L-amino acids to keto acids. The lao-gene (AY053450) from R. opacus was cloned into different Escherichia coli and Streptomyces lividans expression vectors. Expression in E. coli resulted in the accumulation of insoluble protein, but S. lividans was a suitable host for the heterologous production Of L-AAO. When using the thiostrepton-inducible vector pIlaao, a specific activity of 0.18 U mg(-1) was obtained in the crude extract of S. lividans 1326. For the vector pUlaao, which contains the constitutive ermEp* promoter, a specific activity of 0.05 U mg(-1) was reached. Both the wild type and the recombinant L-AAO were purified to homogeneity. The expression systems described here now allow the structural and biochemical analysis of the L-AAO using genetic engineering methods. (C) 2002 Elsevier Science (USA). All rights reserved. [References: 32]
机译：来自不透明红球菌的L-氨基酸氧化酶（L-AAO）是一种高度对映体选择性的酶，具有广泛的底物特异性，可催化L-氨基酸氧化为酮酸。来自不透明芽孢杆菌的老挝基因（AY053450）被克隆到不同的大肠杆菌和淡链霉菌表达载体中。在大肠杆菌中的表达导致不溶蛋白的积累，但lividans葡萄球菌是L-AAO异源生产的合适宿主。当使用硫代链霉菌素诱导型载体pIlaao时，在S. lividans 1326的粗提物中得到的比活为0.18 U mg（-1）。对于包含组成型ermEp *启动子的pUlaao载体，其比活为0.05达到U mg（-1）。将野生型和重组L-AAO均纯化至均质。现在，此处描述的表达系统允许使用基因工程方法对L-AAO进行结构和生化分析。 （C）2002 Elsevier Science（美国）。版权所有。 [参考：32]

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