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Metal-Mediated Self-Assembly of a beta-Sandwich Protein

机译：金属介导的β三明治蛋白的自组装

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The beta-sandwich cupredoxin Plastocyanin (Pc) was found to self-assemble in the presence of Zn2+, a known mediator of protein-protein interfaces. Diffraction-quality crystals of Pc grew from solutions containing zinc acetate as the sole precipitant. Di- and trinuclear zinc sites contribute to the crystal contacts in this structure. A different crystal form, also involving numerous zinc bridging ions, was obtained in the presence of poly(ethylene glycol) 8000. Comparison of the two crystal forms reveals the effect of macromolecular crowding on self-assembly. Solution-state structural characterisation of the Zn2+-mediated Pc oligomers was performed by using a combination of chemical shift perturbation mapping and small-angle X-ray scattering. The data indicate the formation of dimers in solution. The implications for metal-mediated assembly and crystallisation are discussed.
机译：发现β-三明治铜氧还蛋白Plastocyanin（Pc）在已知的蛋白质-蛋白质界面介体Zn2 +的存在下自组装。 Pc的衍射质量晶体是从含有乙酸锌作为唯一沉淀剂的溶液中生长的。二核和三核锌位点有助于这种结构中的晶体接触。在聚乙二醇8000的存在下获得了另一种晶体形式，其中也包含许多锌桥联离子。两种晶体形式的比较揭示了大分子拥挤对自组装的影响。 Zn2 +介导的Pc低聚物的溶液状态结构表征是通过结合化学位移扰动图谱和小角度X射线散射进行的。数据表明溶液中二聚体的形成。讨论了金属介导的组装和结晶的意义。

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