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Structural Investigation of the HIV-1 Envelope Glycoprotein gp160 Cleavage Site

机译：HIV-1信封糖蛋白gp160切割位点的结构研究。

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The selective protecolytic activation of the HIV-1 envelope glycoprotein gp160 by furin and toehr precursor convertases (PCs) occurs at the carboxyl side of the sequence Arg508-Glu-Lys-Arg511 (site 1), in spite of the presence of another consensus sequence: Lys500-Ala-Lys-Arg503 (site 2). We report on the solution structural analysis of a 19-residue synthetic peptide, p498, which spans the two gp160-procesing sites 1 and 2, and is properly digested by furin at site 1. A molecular model is obtaiend for p498, by means of moleuclar dynamics ismultations, from NMR data collected in trifluoroethanol/water. The peptide N-terminal side presents a 9-residue helical segment, enclosing the processing site 2: the C-terminal segment can be described as a loop exposing the processing site. 1. A hypthesis for the docking of p498 onto the catalytic domain of human furin, modeled by homolgy and fitting previous site-directed mutagenesis studies, is also presented. p198 site 1 is shown to have easy access to the furin catalytic site, ulike the nonphysiological site 2. Finally, on the basis of available data, we suggest a possible structural motif required for the gp160-PCs recognition.
机译：尽管存在另一个共有序列，但弗林蛋白酶和趾甲前体转化酶（PCs）对HIV-1包膜糖蛋白gp160的选择性蛋白水解激活发生在序列Arg508-Glu-Lys-Arg511的羧基端（位点1）。 ：Lys500-Ala-Lys-Arg503（位点2）。我们报告了19个残基的合成肽p498的溶液结构分析，该肽跨两个gp160处理位点1和2，并在位点1被弗林蛋白酶适当地消化了。由在三氟乙醇/水中收集的NMR数据得出的分子动力学异构体。肽的N端侧有一个9个残基的螺旋段，包围了加工位点2：C端段可以描述为一个暴露加工位点的环。 1.还提出了一个假设，将p498对接在人类弗林蛋白酶的催化结构域上，该假设通过同源性进行建模并拟合先前的定点诱变研究。已显示p198位点1与非生理位点2一样，很容易接近弗林蛋白酶催化位点。最后，根据可用数据，我们建议识别gp160-PCs可能需要的结构基序。

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