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首页> 外文期刊>The Journal of Neuroscience: The Official Journal of the Society for Neuroscience >cAMP-dependent protein kinase phosphorylations on tau in Alzheimer's disease.
【24h】

cAMP-dependent protein kinase phosphorylations on tau in Alzheimer's disease.

机译：阿尔茨海默氏病中tau上的cAMP依赖性蛋白激酶磷酸化。

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To elucidate the role cAMP-dependent protein kinase (PKA) phosphorylations on tau play in Alzheimer's disease, we have generated highly specific monoclonal antibodies, CP-3 and PG-5, which recognize the PKA-dependent phosphorylations of ser214 and ser409 in tau respectively. The present study demonstrates by immunohistochemical analysis, CP-3 and PG-5 immunoreactivity with neurofibrillary pathology in both early and advanced Alzheimer's disease, but not in normal brain tissue and demonstrates that cAMP-dependent protein kinase phosphorylations on tau precede or are coincident with the initial appearance of filamentous aggregates of tau. Studies using heat-stable preparations demonstrate that neither site appears to be phosphorylated to any appreciable extent in normal rodent or human brain. Further analysis demonstrates that the beta catalytic subunit of PKA (Cbeta), the beta II regulatory subunit of PKA (RIIbeta), and the 79 kDa A-kinase-anchoring-protein (AKAP79), are tightly associated with the neurofibrillary pathology, positioning cAMP-dependent protein kinase to participate directly in the pathological hyperphosphorylation of tau seen in Alzheimer's disease.
机译：为了阐明cAMP依赖性蛋白激酶（PKA）磷酸化在tau蛋白在阿尔茨海默氏病中的作用，我们产生了高度特异性的单克隆抗体CP-3和PG-5，它们分别识别tau蛋白中ser214和ser409的PKA依赖性磷酸化。本研究通过免疫组化分析证明，在早期和晚期阿尔茨海默氏病（而非正常脑组织）中，CP-3和PG-5与神经原纤维病理的免疫反应性均正常，但在tau上，依赖cAMP的蛋白激酶磷酸化发生于或与之相吻合。头状丝状聚集体的最初外观。使用热稳定制剂的研究表明，在正常的啮齿动物或人脑中，两个位点均未出现任何明显的磷酸化。进一步的分析表明，PKA的β催化亚基（Cbeta），PKA的βII调节亚基（RIIbeta）和79 kDa A激酶锚定蛋白（AKAP79）与神经原纤维病理密切相关，从而定位cAMP依赖性蛋白激酶直接参与阿尔茨海默氏病中tau的病理性过度磷酸化。

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