• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>The journal of physical chemistry, A. Molecules, spectroscopy, kinetics, environment, & general theory >Can Absolute Free Energies of Association Be Estimsted from Molecular Mechanical Simulations? The Biotin-Streptavidin System Revisited
【24h】

Can Absolute Free Energies of Association Be Estimsted from Molecular Mechanical Simulations? The Biotin-Streptavidin System Revisited

机译：可以从分子力学模拟中估计缔合的绝对自由能吗？再谈生物素-链霉亲和素系统

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Employing state-of-the-art molecular dynamics protocols, we carried out free energy calculations in the (N, P, T) ensemble on a fully hydrated biotin-streptavidin assembly of 27 702 atoms. The repored absolute binding free energy of -16.6 (+-) 1.9 kcal/mol is in good agreement with the experimental estimate of -18.3 kcal/mol by Weber et al. [J. Am. Chem. Soc. 1992, 114, 3197-3200]. These simulations illustrate that the use of massively parallel architectures in conjunction with efficient algorithms allows us to tackle biologically relevant problems involving large molecular systems and to access key properties, like the association of a protei with its ligand, under rigorous thermodynamic conditions.
机译：利用最先进的分子动力学方法，我们在（N，P，T）集合中对27 702个原子的完全水合生物素-链霉亲和素进行了自由能计算。 -16.6（±）1.9 kcal / mol的重排绝对结合自由能与Weber等人的实验估计的-18.3 kcal / mol完全吻合。 [J.上午。化学Soc。 1992，114，3197-3200]。这些模拟表明，大规模并行体系结构与有效算法的结合使用，使我们能够解决涉及大分子系统的生物学相关问题，并能在严格的热力学条件下访问关键特性，例如蛋白质与其配体的缔合。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号