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Plants, humans and hemoglobins

机译：植物，人类和血红蛋白

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New developments have forced a re-evaluation of our understanding of the structure and function of hemoglobins. Leghemoglobins regulate oxygen affinity through a mechanism different from that of myoglobin using a novel combination of heme pocket amino acids that lower the oxygen affinity. The hexacoordinate hemoglobins are characterized by intramolecular coordination of the ligand binding site at the heme iron, and were first identified in plants as the 'non-symbiotic plant hemoglobins'. They are now known to be present in animals and bacteria. Many of these proteins are upregulated in both plants and animals during hypoxia or similar stresses. Therefore, there might be a common physiological function for hexacoordinate hemoglobins in plants and animals.
机译：新的发展迫使我们对血红蛋白的结构和功能的认识进行了重新评估。豆球蛋白通过一种不同于血红蛋白的机制通过降低血红素亲和力的新型血红素口袋氨基酸来调节血氧亲和力。六配位血红蛋白的特征是血红素铁上配体结合位点的分子内配位，首先在植物中被鉴定为“非共生植物血红蛋白”。现在已知它们存在于动物和细菌中。在缺氧或类似压力下，植物和动物中的许多蛋白质均上调。因此，动植物中的六配位血红蛋白可能具有共同的生理功能。

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