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The complexity of chloroplast chaperonins

机译：叶绿体伴侣蛋白的复杂性

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Type I chaperonins are large oligomeric protein ensembles that are involved in the folding and assembly of other proteins. Chloroplast chaperonins and co-chaperonins exist in multiple copies of two distinct isoforms that can combine to form a range of labile oligomeric structures. This complex system increases the potential number of chaperonin substrates and possibilities for regulation. The incorporation of unique subunits into the oligomer can modify substrate specificity. Some subunits are upregulated in response to heat shock and some show organ-specific expression, whereas others possess additional functions that are unrelated to their role in protein folding. Accumulating evidence suggests that specific subunits have distinct roles in biogenesis of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase oxygenase (Rubisco).
机译：I型伴侣蛋白是大的寡聚蛋白集合体，其参与其他蛋白质的折叠和组装。叶绿体伴侣蛋白和伴侣蛋白存在两个不同同种型的多个拷贝，它们可以结合形成一系列不稳定的寡聚结构。这个复杂的系统增加了伴侣蛋白底物的潜在数量和调节的可能性。独特的亚基掺入寡聚物可以修饰底物特异性。一些亚基响应于热激而被上调并且一些显示器官特异性表达，而其他亚基具有与其在蛋白质折叠中的作用无关的附加功能。越来越多的证据表明，特定的亚基在1,5-双磷酸核糖羧化酶加氧酶（Rubisco）的生物合成中具有独特的作用。

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