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Sweet Talk: Protein Glycosylation in Bacterial Interaction With the Host

机译：甜言蜜语：与宿主细菌相互作用的蛋白质糖基化

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Pathogenic bacteria encode virulent glycosyltransferases that conjugate various glycans onto substrate proteins via the N- or O-linkage. The HMW system in nontypeable Haemophilus influenzae and the Pgl system in Campylobacter jejuni glycosylate bacterial surface or periplasmic proteins at the eukaryoticlike Asn-X-Ser/Thr motif. The NIeB effector from enterobacteria mediates arginine GIcNAcylation of host death-domain proteins to block inflammation, representing an atypical N-glycosylation. The large clostridial cytotoxins and related glucosyltransferase toxins from Legionella and Photorhabdus mono-glycosylate a serine/threonine or tyrosine in host Rho GTPase or elongation factor 1A (eEF1A). The emerging bacterial autotransporter heptosyltransferase (BAHT) family of heptosyltransferases also catalyses O-glycosylation and modifies autotransporters for adhesion to the host. These glycosylations, diverse in linkages and glycan structures, determine appropriate functioning of bacterial virulence factors or hijack host cellular processes in pathogenesis.
机译：致病细菌编码有毒性的糖基转移酶，该酶通过N或O键将各种聚糖缀合到基质蛋白上。不可鉴定流感嗜血杆菌中的HMW系统和空肠弯曲杆菌糖基化细菌表面或周质蛋白中的Pgl系统位于真核样Asn-X-Ser / Thr模体上。肠杆菌的NIeB效应子介导宿主死亡域蛋白的精氨酸GlcNAc化，阻断炎症反应，代表非典型的N-糖基化。军团菌和Photorhabdus的大梭菌细胞毒素和相关的葡萄糖基转移酶毒素使宿主Rho GTPase或延伸因子1A（eEF1A）中的丝氨酸/苏氨酸或酪氨酸单糖基化。新兴的细菌自转运蛋白庚基转移酶（BAHT）家族的庚基转移酶家族还催化O-糖基化并修饰自转运蛋白以粘附于宿主。这些在连接和聚糖结构方面不同的糖基化决定了细菌致病因子的适当功能或在发病机理中劫持了宿主细胞过程。

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