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Characteristics of Epstein-Barr virus envelope protein gp42.

机译：爱泼斯坦-巴尔病毒包膜蛋白gp42的特征。

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Epstein-Barr virus (EBV) glycoprotein 42 (gp42) is a membrane protein essential for fusion and entry of EBV into host B-lymphocytes. Gp42 is a member of the protein-fold family C-type lectin or lectin-like domains (CLECT or CTLD) and specifically is classified as a natural-killer receptor (NKR)-like CLECT. Literature review and phylogenetic comparison show that EBV gp42 shares a common structure with other NKR-like CLECTs and possibly with many viral CTLDs, but does not appear to exhibit some common binding characteristics of many CTLDs, such as features required for calcium binding. The flexible N-terminal region adjacent to the CTLD fold is important for binding to other EBV glycoproteins and for a cleavage site that is necessary for infection of host cells. From structural studies of gp42 unbound and bound to receptor and extensive mutational analysis, a general model of how gp42 triggers membrane fusion utilizing both the flexible N-terminal region and the CTLD domain has emerged.
机译：爱泼斯坦巴尔病毒（EBV）糖蛋白42（gp42）是一种膜蛋白，对于EBV融合和进入宿主B淋巴细胞至关重要。 Gp42是蛋白质折叠家族C型凝集素或凝集素样结构域（CLECT或CTLD）的成员，特别是归类为自然杀伤受体（NKR）样CLECT。文献综述和系统发育比较表明，EBV gp42与其他NKR样CLECT以及可能与许多病毒CTLD共有一个共同的结构，但似乎没有表现出许多CTLD的某些共同的结合特征，例如钙结合所需的特征。与CTLD折叠相邻的柔性N端区域对于与其他EBV糖蛋白结合以及感染宿主细胞所必需的切割位点非常重要。通过对与受体结合和不结合的gp42的结构研究以及广泛的突变分析，已经出现了gp42如何利用柔性N端区域和CTLD域触发膜融合的通用模型。

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