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【24h】

The role of cupric in maintaining the structure of CopC

机译：铜在维持CopC结构中的作用

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The CopC protein from pseudomonas syringae pathovar tomato is expressed as one of four proteins encoded by the operon CopABCD that is responsible for copper resistance. And there are one tryptophan (83), one tyrosine (79), and three phenylalanines (35, 43, 99) in apoCopC. The fluorescence peak of apoCopC is located near 320 nm, and the peak shifts toward 353 nm in the presence of 10 mol·L~(-1) urea with excitation at 280 nm. Using urea as a chemical agent, the conformational stabilities of apoCopC and Cu_N~(2+)-CopC were monitored by fluorescence spectrum in 20 mmol·L~(-1) phosphate buffer and 100 mmol·L~(-1) sodium chloride at pH 6.0. The free energy of stabilization for apoCopC and Cu_N~(2+)-CopC is 16.29 ± 0.65 kJ·mol~(-1) and 26.26 ± 0.35 kJ·mol~(-1), respectively. The distance between the tryptophan residue and the Cu~(2+) in Cu_N~(2+)-CopC has been studied by observing Foerster type nonradiative energy transfer. And it is calculated to be 11.6 A.
机译：丁香假单胞菌致病番茄的CopC蛋白被表达为操纵子CopABCD编码的四种蛋白之一，该蛋白负责铜抗性。在apoCopC中有一个色氨酸（83），一个酪氨酸（79）和三个苯丙氨酸（35、43、99）。 apoCopC的荧光峰位于320 nm附近，在10mol·L〜（-1）尿素存在下，在280 nm激发下，该峰向353 nm移动。以尿素为化学试剂，在20mmol·L〜（-1）磷酸盐缓冲液和100mmol·L〜（-1）氯化钠缓冲液中通过荧光光谱监测apoCopC和Cu_N〜（2 +）-CopC的构象稳定性。在pH 6.0下。 apoCopC和Cu_N〜（2 +）-CopC的稳定自由能分别为16.29±0.65 kJ·mol〜（-1）和26.26±0.35 kJ·mol〜（-1）。通过观察Foerster型非辐射能转移，研究了色氨酸残基与Cu_N〜（2 +）-CopC中Cu〜（2+）之间的距离。计算得出为11.6 A.

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