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首页> 外文期刊>Dalton transactions: An international journal of inorganic chemistry >The active site and catalytic mechanism of NiFe hydrogenases
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The active site and catalytic mechanism of NiFe hydrogenases

机译：NiFe氢化酶的活性位点和催化机理

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This Perspective describes, from our own personal experiences, how the architecture of the NiFe hydrogenase active site has been elucidated by a combination of protein crystallography, Electron paramagnetic resonance and Fourier transform infrared spectroscopic studies. Thus within a period of eight years our perception of the active center has changed from a mononuclear Ni center with S and N/O coordination to a binuclear NiFe unit with thiolate (to Ni and Fe) and CO and CN~- (to Fe) ligands. This biologically unusual organometallic cluster poses a real challenge in terms of understanding the role of its different components. Current ideas concerning the NiFe hydrogenase catalytic mechanism are discussed in this context.
机译：该观点从我们自己的亲身经历中描述了如何通过蛋白质晶体学，电子顺磁共振和傅立叶变换红外光谱研究相结合来阐明NiFe氢化酶活性位点的结构。因此，在八年的时间里，我们对活性中心的认识已从具有S和N / O配位的单核Ni中心变为具有硫醇盐（变为Ni和Fe）以及CO和CN〜-（变为Fe）的双核NiFe单元。配体。就理解其不同成分的作用而言，这种生物学上不寻常的有机金属簇构成了真正的挑战。在此背景下讨论了有关NiFe加氢酶催化机理的最新想法。

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