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Exploring the redox reactions between heme and tetrahydrobiopterin in the nitric oxide synthases

机译：探索一氧化氮合酶中血红素与四氢生物蝶呤之间的氧化还原反应

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The NO synthases (NOSs) catalyze a two-step oxidation of L-arginine (Arg) to generate nitric oxide (NO) plus L-citrulline.Because NOSs are the only hemeproteins known to contain tetrahydrobiopterin (H_4B) as a bound cofactor,the function and role of H_4B in their heme-based oxygen activation and catalysis is of current interest.Distinct oxidative and reductive transitions of bound H_4B cofactor occur during catalysis and are associated with distinct redox transitions of the NOS heme and flavin prosthetic groups.In this perspective,we discuss the redox transitions of H_4B and heme with regard to their kinetics,regulation,role in the catalytic mechanism,and how and why they may be linked.
机译：NO合酶（NOSs）催化L-精氨酸（Arg）的两步氧化反应生成一氧化氮（NO）和L-瓜氨酸。因为NOSs是已知唯一包含四氢生物蝶呤（H_4B）作为结合辅因子的血红蛋白， H_4B在其基于血红素的氧活化和催化中的功能和作用是当前关注的问题。结合的H_4B辅因子的明显氧化和还原转变在催化过程中发生，并且与NOS血红素和黄素假体基团的明显氧化还原转变有关。 ，我们讨论了H_4B和血红素的氧化还原转变过程，涉及它们的动力学，调节作用，催化机理中的作用，以及它们如何以及为什么连接。

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