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首页> 外文期刊>Journal of Bioinformatics and Computational Biology >Role of arginine 209 in the conformational transition of the protein kinase A regulatory subunit RIα A-domain
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Role of arginine 209 in the conformational transition of the protein kinase A regulatory subunit RIα A-domain

机译：精氨酸209在蛋白激酶A调节亚基RIαA结构域构象转变中的作用

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Using the combination of molecular dynamics (MD) simulations and geometric clustering we analyzed the role of arginine at 209 position in the transition of protein kinase A Iα (PKA Iα) regulatory subunit A-domain from H- to B-conformation and stabilization of the latter. The mechanism underlying the role of the residue at position 209 in the realization of B-conformation includes: (1) possibility to bind the ligand tightly (if transition happens in the presence of cAMP), (2) capability to hold β2β3-loop in the correct conformation, (3) tendency of residue at 209 position to stabilize B-conformation in the absence and in presence of the ligand. In terms of the effect produced on transition of A-domain from H- to B-conformation in the presence of cAMP, mutational substitutions for R209 can be arranged in the following order: Glu(Gly)> Lys>Ile. In the absence of cAMP the order is different Lys>Gly>Glu>Ile. Thus, our results allow us to presume that the role of arginine at 209 position can be important though not crucial.
机译：使用分子动力学（MD）模拟和几何聚类的组合，我们分析了209位精氨酸在蛋白激酶AIα（PKAIα）调节亚基A结构域从H-向B-构型过渡和稳定过程中的作用。后者。实现B构象时第209位残基作用的潜在机制包括：（1）紧密结合配体的可能性（如果在存在cAMP的情况下发生过渡），（2）保持β2β3-环在其中的能力。正确的构象;（3）在不存在和存在配体的情况下209位残基趋于稳定B构象的趋势。就在存在cAMP的情况下对A结构域从H构象向B构象转变产生的影响而言，R209的突变取代可以按以下顺序排列：Glu（Gly）> Lys> Ile。在不存在cAMP的情况下，顺序为Lys> Gly> Glu> Ile。因此，我们的结果使我们推测精氨酸在209位的作用可能很重要，但并不重要。

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