...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of Biotechnology >Redirecting catalysis from proteolysis to perhydrolysis in subtilisin Carlsberg
【24h】

Redirecting catalysis from proteolysis to perhydrolysis in subtilisin Carlsberg

机译：枯草蛋白酶Carlsberg将催化从蛋白水解重定向为过水解

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Enzyme promiscuity describes the ability of biocatalysts to catalyze conversions beyond their natural reactions. Enzyme engineering to promote side reactions is attractive for synthetic and industrial applications. For instance, a subtilisin Carlsberg protease variant (T58A/L216W) catalyzes in addition to its proteolytic activity the generation of peroxycarboxylic acids from corresponding esters in the presence of hydrogen peroxide. In the current study we used a semi-rational design approach to shift the specificity of subtilisin Carlsberg towards production of peroxycarboxylic acid. Among other identified amino acid substitutions, position Gly165 in the S1 binding pocket provided insights in subtilisin Carlsberg's promiscuity by promoting ester perhydrolysis. Catalytic constants of subtilisin Carlsberg for perhydrolysis of methyl-propionate, methyl-butyrate and methyl-pentanoate were increased up to 3.5-, 5.4- and 5.5-fold, respectively, while proteolysis was decreased up to 100-fold for N-succinyl-Ala-Ala-Pro-Phe-p-nitroanilide substrate (suc-AAPF-pNA)
机译：酶的混杂性描述了生物催化剂超出其自然反应催化转化的能力。酶工程促进副反应在合成和工业应用中具有吸引力。例如，枯草杆菌蛋白酶嘉士伯蛋白酶变体（T58A / L216W）除了具有蛋白水解活性之外，还催化在过氧化氢存在下由相应的酯生成过氧羧酸。在当前的研究中，我们使用了半理性设计方法将枯草杆菌蛋白酶嘉士伯的特异性转向过氧羧酸的生产。在其他确定的氨基酸取代中，S1结合口袋中的Gly165位置通过促进酯的过水解作用提供了枯草杆菌蛋白酶嘉士伯的滥交的见解。枯草杆菌蛋白酶嘉士伯对丙酸甲酯，丁酸甲酯和戊酸甲酯过水解的催化常数分别增加到3.5-，5.4-和5.5倍，而N-琥珀酰-丙氨酸的蛋白水解降低到100倍-Ala-Pro-Phe-对硝基苯胺底物（suc-AAPF-pNA）

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号