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首页> 外文期刊>Journal of Fluorine Chemistry >Spectroscopic study on the inherent binding information of cationic perfluorinated surfactant with bovine serum albumin
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Spectroscopic study on the inherent binding information of cationic perfluorinated surfactant with bovine serum albumin

机译：阳离子全氟表面活性剂与牛血清白蛋白固有结合信息的光谱研究

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UV-vis, FT-IR, fluorescence and synchronous fluorescence spectra are applied to discuss the inherent binding information of model protein bovine serum albumin (BSA) with perfluorinated surfactant trimethyl-1-propanaminium iodide (FC-134). According to the results analyzed from Stern-Volmer equation, FC-134 can quench the fluorescence intensity of BSA via a dynamic quenching mechanism with complex formation. The thermodynamic parameters are calculated, revealing that hydrophobic force is the main interaction driven force. The binding constants and number of binding sites are also obtained. With the aid of site markers-warfarin and ibuprofen, we first report that FC-134 primarily binds to tryptophan residue Trp-214 of BSA within site I (sub-domain IIA).
机译：应用紫外可见光谱，傅立叶变换红外光谱，荧光光谱和同步荧光光谱讨论了模型蛋白牛血清白蛋白（BSA）与全氟表面活性剂三甲基-1-碘化丙啶（FC-134）的固有结合信息。根据Stern-Volmer方程分析的结果，FC-134可以通过具有复合物形成的动态猝灭机制猝灭BSA的荧光强度。计算了热力学参数，表明疏水力是主要的相互作用驱动力。还获得了结合常数和结合位点数。借助于位点标记-华法林和布洛芬，我们首先报道FC-134主要与位点I（亚域IIA）内BSA的色氨酸残基Trp-214结合。

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