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首页> 外文期刊>Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters >Isolation and characterization of an active-site peptide from a sterol methyl transferase with a mechanism-based inhibitor.
【24h】

Isolation and characterization of an active-site peptide from a sterol methyl transferase with a mechanism-based inhibitor.

机译：使用基于机理的抑制剂从固醇甲基转移酶中分离并鉴定活性位点肽。

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Chemical affinity labeling of pure sterol methyl transferase (SMT) from Saccharomyces cerevisiae using the mechanism-based irreversible inhibitor, [3-3H]26,27-dehydrozymosterol, inhibited the SMT with an apparent Ki of 1.1 microM and k(inact) of 1.52 min(-1). The protein-inhibitor adduct was subjected to cleavage with trypsin and the resulting covalently modified peptide was analyzed by Edman sequencing from the N-terminus. The radiochemically labeled ca. 5.0 kDa peptide fragment of the cleavage mixture was shown to be contiguous through 17 residues to a segment that includes a highly conserved hydrophobic motif (Region I, stretching between T78 and F91) characteristic of SMT enzymes. The results confirm that Region I is the sterol binding/active site.
机译：使用基于机理的不可逆抑制剂[3-3H] 26,27-dehydrozymosterol对啤酒酵母中的纯甾醇甲基转移酶（SMT）进行化学亲和标记，以表观Ki为1.1 microM和k（inact）为1.52抑制SMT。 min（-1）。用胰蛋白酶切割蛋白质抑制剂加合物，并通过N末端的Edman测序分析所得的共价修饰的肽。放射性标记的ca。切割混合物的5.0kDa肽片段显示出通过17个残基连续至包括SMT酶特征性的高度保守的疏水性基序（区域I，在T78和F91之间延伸）的片段。结果证实I区是固醇结合/活性位点。

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