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COLD DENATURATION OF CHE Y

机译：冷颤的冷变形

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The thermal stability of the bacterial chemotaxis protein CheY from Salmonella typhimurium has been examined by thermal denaturation at pH 7.0 in the presence of guanidine-HCl and urea. For both denaturants, thermal denaturation monitored by circular dichroism spectropolarimetry consists of transitions both above and below 25 degrees C, which is strong evidence for a heat capacity change that is greater than or equal to 1500 cal/(mol K) upon unfolding. While many data for chemical and thermal denaturation are consistent with data for CheY from Escherichia coli, the observation of cold denaturation for S. typhimurium CheY is inconsistent with the small heat capacity change, 600 to 850 cal/(mol K), reported for denaturation of the E. coli protein. [References: 32]
机译：鼠伤寒沙门氏菌的细菌趋化蛋白CheY的热稳定性已通过在胍盐酸盐和尿素存在下在pH 7.0下热变性进行了研究。对于两种变性剂，通过圆二色光谱极化仪监测的热变性均由高于和低于25摄氏度的转变组成，这是展开时热容变化大于或等于1500 cal /（mol K）的有力证据。虽然许多化学和热变性数据与来自大肠杆菌的CheY数据一致，但观察到鼠伤寒沙门氏菌CheY的冷变性与热容量变化小（600至850 cal /（mol K））不一致。大肠杆菌蛋白。 [参考：32]

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