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STRANGE BEDFELLOWS - INTERACTIONS BETWEEN ACIDIC SIDE-CHAINS IN PROTEINS

机译：奇异的蛋白质-蛋白质中酸侧链之间的相互作用

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The oxygen atoms of two acidic side-chains are frequently found within hydrogen-bonding distance of each other in proteins. Two distinct types of cases are common. In metal-binding sites, the oxygen atoms are brought near (average closest approach 3.0 Angstrom) by their common role as metal ligands. In a different location, either buried or on the protein surface, the two acidic groups can share a proton. The corresponding O-O distances in the latter case are shorter (usually 2.7 Angstrom or less), and the geometry is typical of hydrogen-bonding interactions. The glucose/galactose-binding protein of Salmonella typhimurium provides an example of a well-ordered Asp-Glu pair on the surface of a protein with a very short O-O distance, at a pH of 7.0. Other instances have been found at pH values as high as 8.0, suggesting substantial alteration of the pK(a) involved. These observations have implications for the study of enzymes that use Fairs of acidic residues in binding and catalysis. [References: 26]
机译：在蛋白质中，两个酸性侧链的氧原子经常在彼此的氢键距离之内。两种截然不同的情况是常见的。在金属结合位点，氧原子由于其作为金属配体的共同作用而接近（平均最接近3.0埃）。在不同的位置（埋在蛋白质表面或蛋白质表面），两个酸性基团可以共享一个质子。在后一种情况下，相应的O-O距离较短（通常为2.7埃或更小），并且几何形状是氢键相互作用的典型特征。鼠伤寒沙门氏菌的葡萄糖/半乳糖结合蛋白提供了一个很好的例子，即在pH值为7.0时，O-O距离非常短的蛋白质表面上的Asp-Glu对。已发现在pH值高达8.0的其他情况，表明所涉及的pK（a）发生了显着变化。这些观察结果对在结合和催化中使用酸性残基的酶的酶的研究具有重要意义。 [参考：26]

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