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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Biochemical properties of single-stranded DNA-binding protein from Mycobacterium smegmatis, a fast-growing mycobacterium and its physical and functional interaction with uracil DNA glycosylases.
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Biochemical properties of single-stranded DNA-binding protein from Mycobacterium smegmatis, a fast-growing mycobacterium and its physical and functional interaction with uracil DNA glycosylases.

机译：耻垢分枝杆菌（一种快速生长的分枝杆菌）的单链DNA结合蛋白的生化特性及其与尿嘧啶DNA糖基化酶的物理和功能相互作用。

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The single-stranded DNA-binding proteins (SSBs) are vital to virtually all DNA functions. Here, we report on the biochemical properties of SSB from a fast-growing mycobacteria, Mycobacterium smegmatis, and the interaction of the homotetrameric SSBs with uracil DNA glycosylases (UDGs) from M. smegmatis (Msm), Mycobacterium tuberculosis (Mtu) and Escherichia coli (Eco). UDG is a crucial DNA repair enzyme, which removes the promutagenic uracil residues. MsmSSB stimulates activity of the homologous Msm UDG and of the heterologous Mtu-, and Eco-UDGs. On the contrary, while the MtuSSB stimulates the Mtu UDG, it inhibits the other two UDGs. Although the MsmSSB shares 84% identity with MtuSSB, the two are strikingly different, in that MsmSSB contains a glycine-rich segment (11 out of 13 residues) in the spacer connecting the N-terminal DNA-binding domain with the C-terminal acidic tail. While the DNA-binding properties of MsmSSB, such as its affinity to oligomeric DNA, requirement of minimum size DNA and the modes of interaction are indistinguishable from those of Eco-, and Mtu-SSBs, it is unclear if the glycine-rich segment confers structural advantage to MsmSSB, responsible for its stimulatory effect on all UDGs tested. More importantly, by using a small polypeptide inhibitor of UDGs, and the deletion mutants of SSBs, we suggest that the C-terminal acidic tail of the SSBs interacts within the DNA-binding groove of the UDGs, and propose a role for SSBs in the recruitment of UDGs to the damaged DNA.
机译：单链DNA结合蛋白（SSB）对几乎所有DNA功能都至关重要。在这里，我们报道了来自快速增长的分枝杆菌，耻垢分枝杆菌的SSB的生化特性，以及同四聚体SSB与耻垢分枝杆菌（Msm），结核分枝杆菌（Mtu）和大肠杆菌的尿嘧啶DNA糖基化酶（UDG）的相互作用。 （环保）。 UDG是一种至关重要的DNA修复酶，可去除促突变的尿嘧啶残基。 MsmSSB刺激同源Msm UDG以及异源Mtu-和Eco-UDG的活性。相反，虽然MtuSSB刺激了Mtu UDG，但它抑制了其他两个UDG。尽管MsmSSB与MtuSSB具有84％的同一性，但两者却有很大不同，因为MsmSSB在连接N端DNA结合结构域和C端酸性的间隔区中包含一个富含甘氨酸的片段（13个残基中的11个）尾巴。虽然MsmSSB的DNA结合特性（例如其与寡聚DNA的亲和力，对最小尺寸DNA的要求以及相互作用方式）与Eco-和Mtu-SSB的区别不明显，但尚不清楚富含甘氨酸的片段是否赋予它MsmSSB的结构优势，其对所有测试的UDG的刺激作用。更重要的是，通过使用UDG的小型多肽抑制剂和SSB的缺失突变体，我们建议SSB的C末端酸性尾部在UDG的DNA结合槽内相互作用，并提出SSB在向受损的DNA招募UDG。

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