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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >The equilibrium unfolding pathway of a (beta/alpha)(8) barrel.
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The equilibrium unfolding pathway of a (beta/alpha)(8) barrel.

机译：β/α（8）枪管的平衡展开路径。

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The (beta/alpha)(8) barrel is the most commonly occurring fold among enzymes. A key step towards rationally engineering (beta/alpha)(8) barrel proteins is to understand their underlying structural organization and folding energetics. Using misincorporation proton-alkyl exchange (MPAX), a new tool for solution structural studies of large proteins, we have performed a native-state exchange analysis of the prototypical (beta/alpha)(8) barrel triosephosphate isomerase. Three cooperatively unfolding subdomains within the structure are identified, as well as two partially unfolded forms of the protein. The C-terminal domain coincides with domains reported to exist in four other (beta/alpha)(8) barrels, but the two N-terminal domains have not been observed previously. These partially unfolded forms may represent sequential intermediates on the folding pathway of triosephosphate isomerase. The methods reported here should be applicable to a variety of other biological problems involving protein conformational changes.
机译：β/α（8）桶是酶中最常见的折叠。合理改造（beta / alpha）（8）桶状蛋白质的关键步骤是了解其潜在的结构组织和折叠能量学。使用错误掺入的质子-烷基交换（MPAX），一种用于对大蛋白进行溶液结构研究的新工具，我们对原型（beta / alpha）（8）桶状磷酸三糖异构酶进行了原位交换分析。确定了结构中的三个合作展开的亚结构域，以及蛋白质的两个部分展开的形式。 C末端结构域与报告存在于其他四个（beta / alpha）（8）桶中的结构域重合，但是以前从未观察到两个N末端结构域。这些部分展开的形式可以代表磷酸三糖异构酶折叠路径上的顺序中间体。本文报道的方法应适用于涉及蛋白质构象变化的多种其他生物学问题。

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