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Quantitative analysis of DNA binding by the Escherichia coli arginine repressor

机译：大肠杆菌精氨酸阻遏物与DNA结合的定量分析

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Allosteric activation of the hexameric arginine repressor (ArgR) for specific operator DNA binding appears to involve alteration in its quaternary structure. Current models for activation include subunit assembly and/or domain rearrangements in response to binding of the coeffector L-arginine. To investigate the molecular basis for ArgR operator interactions we have carried out a series of quantitative analyses of ArgR subunit assembly and of the affinity, stoichiometry, cooperativity, and L-arginine- and DNA sequence-dependence of ArgR-DNA binding. The results indicate that subunit assembly plays no role in although communication among subunits of the ArgR hexamer is required for specific DNA binding. The data suggest that DNA is also an allosteric effector of ArgR.
机译：六聚精氨酸阻遏物（ArgR）的变构激活特定操作员DNA结合似乎涉及其四级结构的变化。当前的激活模型包括响应于协同效应子L-精氨酸的结合的亚基组装和/或结构域重排。为了研究ArgR操纵子相互作用的分子基础，我们进行了ArgR亚基组装以及ArgR-DNA结合的亲和力，化学计量，协同作用以及L-精氨酸和DNA序列依赖性的一系列定量分析。结果表明，尽管ArgR六聚体的亚基之间的通讯对于特定的DNA结合是必需的，但亚基装配不起作用。数据表明，DNA也是ArgR的变构效应物。

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