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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Structure of Prokaryotic SECIS mRNA Hairpin and its Interaction with Elongation Factor SelB.
【24h】

Structure of Prokaryotic SECIS mRNA Hairpin and its Interaction with Elongation Factor SelB.

机译：原核SECIS mRNA发夹的结构及其与延伸因子SelB的相互作用。

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In prokaryotes, the recoding of a UGA stop codon as a selenocysteine codon requires a special elongation factor (EF) SelB and a stem-loop structure within the mRNA called a selenocysteine insertion sequence (SECIS). Here, we used NMR spectroscopy to determine the solution structure of the SECIS mRNA hairpin and characterized its interaction with the mRNA-binding domain of SelB. Our structural and biochemical data identified the conserved structural features important for binding to EF SelB within different SECIS RNA sequences. In the free SECIS mRNA structure, conserved nucleotides are strongly exposed for recognition by SelB. Binding of the C-terminal domain of SelB stabilizes the RNA secondary structure. In the protein-RNA complex, a Watson-Crick loop base-pair leaves a GpU sequence accessible for SelB recognition. This GpU sequence at the tip of the capping tetraloop and a bulge uracil five Watson-Crick base-pairs apart from the GpU are essential for interaction with SelB.
机译：在原核生物中，UGA终止密码子作为硒代半胱氨酸密码子的重新编码需要特殊的延伸因子（EF）SelB和mRNA中的茎环结构，称为硒代半胱氨酸插入序列（SECIS）。在这里，我们使用核磁共振波谱法确定SECIS mRNA发夹的溶液结构，并表征其与SelB的mRNA结合域的相互作用。我们的结构和生化数据确定了对不同SECIS RNA序列中的EF SelB结合至关重要的保守结构特征。在自由的SECIS mRNA结构中，保守核苷酸被强烈暴露以供SelB识别。 SelB的C末端结构域的结合稳定了RNA二级结构。在蛋白质-RNA复合物中，沃森-克里克环碱基对留下了可用于SelB识别的GpU序列。该GpU序列位于加帽四环的末端，与GpU分开的5个Watson-Crick碱基对是一个凸起的尿嘧啶，对于与SelB相互作用至关重要。

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