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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >A Structure-based Interpretation of E.coli GrpE Thermodynamic Properties.
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A Structure-based Interpretation of E.coli GrpE Thermodynamic Properties.

机译：大肠杆菌GrpE热力学性质的基于结构的解释。

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GrpE is the nucleotide exchange factor for the Escherichia coli molecular chaperone DnaK, the prokaryotic homologue of Hsp70. Thermodynamic properties of GrpE structural domains were characterized by examining a number of structural and point mutants using circular dichroism, differential scanning calorimetry and analytical ultracentrifugation. These structural domains are the long paired N-terminal helices, the central four-helix bundle, and the C-terminal compact beta-domains. We show that the central four-helix bundle (t(m) approximately 75 degrees C) provides a stable platform for the association of the long paired N-terminal helices (t(m) approximately 50 degrees C), which can then function as a temperature sensor. The stability of the N-terminal helices is linked to the presence of the C-terminal compact beta-domains of GrpE, providing a potential mechanism for coupling of DnaK-binding activity of GrpE with temperature. On the basis of our thermodynamic analysis of E.coli GrpE, we present a structure-based model for the melting properties of the nucleotide exchange factor, wherein the long paired helices function as a molecular thermocouple.
机译：GrpE是大肠杆菌分子伴侣DnaK（Hsp70的原核同源物）的核苷酸交换因子。 GrpE结构域的热力学性质通过使用圆二色性，差示扫描量热法和分析超离心法检查了许多结构和点突变体来表征。这些结构域是长配对的N末端螺旋，中央四螺旋束和C末端紧凑型β域。我们显示出中央四螺旋束（t（m）大约75摄氏度）为长配对N末端螺旋（t（m）大约50摄氏度）的结合提供了一个稳定的平台，然后可以用作温度传感器。 N末端螺旋的稳定性与GrpE的C末端紧密β结构域的存在有关，为GrpE的DnaK结合活性与温度的耦合提供了潜在的机制。根据我们对大肠杆菌GrpE的热力学分析，我们为核苷酸交换因子的熔解特性提供了基于结构的模型，其中长对螺旋充当分子热电偶。

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