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THE 1.6 ANGSTROM RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF NUCLEAR TRANSPORT FACTOR 2 (NTF2)

机译：核转运因子2（NTF2）的1.6埃分辨率晶体结构

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Nuclear transport factor 2 (NTF2) facilitates protein transport into the nucleus and interacts with both the small Ras-like GTPase Ran and nucleoporin p62. We have determined the structure of bacterially expressed rat NTF2 at 1.6 Angstrom resolution using X-ray crystallography. The NTF2 poly-peptide chain forms an alpha+beta barrel that opens at one end to form a distinctive hydrophobic cavity and its fold is homologous to that of scytalone dehydratase. The NTF2 hydrophobic cavity is a candidate for a potential binding site for other proteins involved in nuclear import such as Ran and nucleoporin p62, In addition, the hydrophobic cavity contains a putative catalytic Asp-His pair, which raises the possibility of an unanticipated enzymatic activity of the molecule that may have implications far the molecular mechanism of nuclear protein import. (C) 1996 Academic Press Limited [References: 47]
机译：核转运因子2（NTF2）促进蛋白质转运到核中，并与小的Ras样GTPase Ran和核孔蛋白p62相互作用。我们已经使用X射线晶体学确定了细菌表达的大鼠NTF2在1.6埃分辨率下的结构。 NTF2多肽链形成一个α+β桶，该桶的一端开口以形成一个独特的疏水腔，并且其折叠与鞘磷脂脱水酶的折叠同源。 NTF2疏水腔是可能与核输入中涉及的其他蛋白质（例如Ran和核孔蛋白p62）潜在结合位点的候选者。此外，疏水腔包含推定的催化Asp-His对，这增加了意外酶活性的可能性可能影响核蛋白进口的分子机制的分子（C）1996 Academic Press Limited [参考号：47]

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