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Improving fold recognition without folds.

机译：改善没有褶皱的褶皱识别。

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摘要

The most reliable way to align two proteins of unknown structure is through sequence-profile and profile-profile alignment methods. If the structure for one of the two is known, fold recognition methods outperform purely sequence-based alignments. Here, we introduced a novel method that aligns generalised sequence and predicted structure profiles. Using predicted 1D structure (secondary structure and solvent accessibility) significantly improved over sequence-only methods, both in terms of correctly recognising pairs of proteins with different sequences and similar structures and in terms of correctly aligning the pairs. The scores obtained by our generalised scoring matrix followed an extreme value distribution; this yielded accurate estimates of the statistical significance of our alignments. We found that mistakes in 1D structure predictions correlated between proteins from different sequence-structure families. The impact of this surprising result was that our method succeeded in significantly out-performing sequence-only methods even without explicitly using structural information from any of the two. Since AGAPE also outperformed established methods that rely on 3D information, we made it available through. If we solved the problem of CPU-time required to apply AGAPE on millions of proteins, our results could also impact everyday database searches.
机译：比对两个未知结构蛋白的最可靠方法是通过序列图谱和图谱图谱比对方法。如果已知两者之一的结构，则折叠识别方法的性能优于纯粹基于序列的比对。在这里，我们介绍了一种新颖的方法，可以将广义序列和预测的结构图进行比对。使用预测的一维结构（二级结构和溶剂可及性）与仅使用序列的方法相比，在正确识别具有不同序列和相似结构的蛋白质对方面以及在正确地配对对方面均得到了显着改善。通过我们的广义评分矩阵获得的分数遵循极值分布;这样就可以准确估算出比对的统计显着性。我们发现一维结构预测中的错误与来自不同序列结构家族的蛋白质之间相关。这一令人惊讶的结果的影响在于，即使没有显式使用这两种方法中的任何一种结构信息，我们的方法也大大优于仅使用序列方法。由于AGAPE的性能也优于依赖3D信息的既定方法，因此我们可以通过它来使用它。如果我们解决了将AGAPE应用于数百万种蛋白质所需的CPU时间问题，那么我们的结果也可能会影响日常的数据库搜索。

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