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COMMON CORE STRUCTURE OF AMYLOID FIBRILS BY SYNCHROTRON X-RAY DIFFRACTION

机译：SYNCHROTRON X射线衍射对淀粉原纤的共同核心结构

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Tissue deposition of normally soluble proteins as insoluble amyloid fibrils is associated with serious diseases including the systemic amyloidoses, maturity onset diabetes, Alzheimer's disease and transmissible spongiform encephalopathy. Although the precursor proteins in different diseases do not share sequence homology or related native structure, the morphology and properties of all amyloid fibrils are remarkably similar. Using intense synchrotron sources we observed that six different ex vivo amyloid fibrils and two synthetic fibril preparations all gave similar high-resolution X-ray fibre diffraction patterns, consistent with a helical array of beta-sheets parallel to the fibre long axis, with the strands perpen dicular to this axis. This confirms that amyloid fibrils comprise a structural superfamily and share a common protofilament substructure, irrespective of the nature of their precursor proteins. (C) 1997 Academic Press Limited. [References: 67]
机译：正常可溶性蛋白质如不溶性淀粉样蛋白原纤维的组织沉积与严重疾病有关，包括全身性淀粉样蛋白，成熟型糖尿病，阿尔茨海默氏病和可传播的海绵状脑病。尽管不同疾病中的前体蛋白不具有序列同源性或相关的天然结构，但所有淀粉样蛋白原纤维的形态和特性都非常相似。使用强烈的同步加速器源，我们观察到六种不同的离体淀粉样蛋白原纤维和两种合成原纤维制剂均具有相似的高分辨率X射线纤维衍射图，与平行于纤维长轴的β片螺旋排列的螺旋线一致垂直于该轴。这证实了淀粉样蛋白原纤维包含结构超家族并且共享共同的原丝亚结构，而不管其前体蛋白的性质如何。 （C）1997 Academic Press Limited。 [参考：67]

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