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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >AN A TO U TRANSVERSION AT POSITION 1067 OF 23 S RRNA FROM ESCHERICHIA COLI IMPAIRS EF-TU AND EF-G FUNCTION
【24h】

AN A TO U TRANSVERSION AT POSITION 1067 OF 23 S RRNA FROM ESCHERICHIA COLI IMPAIRS EF-TU AND EF-G FUNCTION

机译：大肠杆菌中23 S RRNA的1067位A到U转化会破坏EF-TU和EF-G功能

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Escherichia coli ribosomes with an A to U transversion at nucleotide 1067 of their 23 S rRNA are impaired in their effective association rate constants (k(cat)/K-M) for both EF-Tu and EF-G binding. In addition, the times that EF-G and EF-Tu spend on the ribosome during elongation are significantly increased by the A to U transversion. The U1067 mutation impairs EF-Tu function more than EF-G function. The increase in the time that EF-Tu remains bound to ribosome is caused, both by a slower rate of GTP-hydrolysis in ternary complex and by a slower EF-Tu.GDP release from the mutated ribosomes. There is, at the same time, no change in ribosomal accuracy for aminoacyl-tRNA recognition. With support from these new data we propose that nucleotide 1067 is part of the ribosomal A-site where it directly interacts with both EF-G and EF-Tu. (C) 1997 Academic Press Limited. [References: 39]
机译：在其23 S rRNA的核苷酸1067处具有A到U转换的大肠杆菌核糖体，其EF-Tu和EF-G结合的有效缔合速率常数（k（cat）/ K-M）受到损害。此外，通过A到U的转换，EF-G和EF-Tu在延长过程中花费在核糖体上的时间大大增加了。与EF-G功能相比，U1067突变对EF-Tu功能的损害更大。 EF-Tu保持与核糖体结合的时间增加，是由于三元复合物中GTP水解的速度较慢，以及突变核糖体中EF-Tu.GDP释放较慢所致。同时，氨酰基-tRNA识别的核糖体准确性没有变化。在这些新数据的支持下，我们建议核苷酸1067是核糖体A位点的一部分，在核苷酸中它直接与EF-G和EF-Tu相互作用。 （C）1997 Academic Press Limited。 [参考：39]

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