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Characterization of two hydrophobic methyl clusters in HIV-1 protease byNMR spin relaxation in solution

机译：通过溶液中的NMR自旋弛豫表征HIV-1蛋白酶中的两个疏水甲基簇

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Nearly 50 % of the amino acid residues of HIV-1 protease contain methyl side-chains, most of which appear to be organized into two clusters: the inner cluster that nearly surrounds the active site and the outer cluster that contains the hydrophobic core which stabilizes the inhibitor-free protease structure. NMR relaxation experiments sensitive to motions of methyl groups on the sub-nanosecond and the milli-microsecond timescales revealed flexible methyl groups in residues that link the two clusters, the methyl groups of L10, L23, V75, and L76. We hypothesize that flexibility at the junctions of these clusters allows the protease to minimize conformational changes upon drug-binding. The two-methyl cluster motif appears to be a common structural feature among retroviral proteases and may play a similar role throughout this family of enzymes.
机译：HIV-1蛋白酶的氨基酸残基中有将近50％含有甲基侧链，其中大多数似乎都组织成两个簇：内部簇几乎包围了活性位点，而外部簇则包含稳定了疏水性的核心无抑制剂的蛋白酶结构。核磁共振弛豫实验对亚纳秒和毫秒级时标上的甲基的运动敏感，揭示了连接两个簇的残基中的柔性甲基，这两个簇是L10，L23，V75和L76的甲基。我们假设这些簇的连接处的柔韧性允许蛋白酶使药物结合后的构象变化最小化。在逆转录病毒蛋白酶中，两个甲基簇基序似乎是一个共同的结构特征，并且在整个酶家族中可能扮演相似的角色。

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