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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >RE-EXAMINATION OF THE POLARITY OF MICROTUBULES AND SHEETS DECORATED WITH KINESIN MOTOR DOMAIN
【24h】

RE-EXAMINATION OF THE POLARITY OF MICROTUBULES AND SHEETS DECORATED WITH KINESIN MOTOR DOMAIN

机译：用驱动蛋白域分析的微管和板的极性的重新检查

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Electron microscope images of microtubules and tubulin sheets decorated with kinesin head domains have shown the main mass of the kinesin head domain to be superimposed on one subunit of each tubulin dimer. We have polymerized brain tubulin extensions on to the ends of flagellar axonemes under varied conditions, in order to check the polarity of the tubulin-kinesin head complex. Since the polarity of axonemes incubated with normal brain tubulin may be ambiguous, we also tried 50% N-ethylmaleimide-treated tubulin which specifically blocks minus ends. Our conclusion, which conflicts with recently published results, is that the main mass of the kinesin head is associated with the tubulin subunit closer to the plus end of a microtubule. [References: 20]
机译：用驱动蛋白头部结构域装饰的微管和微管蛋白片的电子显微镜图像显示，驱动蛋白头部结构域的主要质量叠加在每个微管蛋白二聚体的一个亚基上。为了检查微管蛋白-驱动蛋白头部复合物的极性，我们在各种条件下将脑微管蛋白延伸物聚合到了鞭毛轴突的末端。由于轴索蛋白与正常脑微管蛋白孵育的极性可能是模棱两可的，因此我们还尝试了50％N-乙基马来酰亚胺处理的微管蛋白，该蛋白可特异性阻断负末端。我们的结论与最近发表的结果相矛盾，是驱动蛋白头部的主要质量与更接近微管正端的微管蛋白亚基有关。 [参考：20]

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