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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >Standard transformed Gibbs energies of coenzyme A derivatives as functions of pH and ionic strength.
【24h】

Standard transformed Gibbs energies of coenzyme A derivatives as functions of pH and ionic strength.

机译：标准转化的辅酶A衍生物的吉布斯能量随pH和离子强度的变化而变化。

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The best way to store data on apparent equilibrium constants for enzyme-catalyzed reactions is to calculate the standard Gibbs energies of formation of the species involved at 298.15 K and zero ionic strength so that equilibrium constants can be calculated at the desired pH and ionic strength. These calculations are described for CoA, acetyl-CoA, oxalyl-CoA, succinyl-CoA, methylmalonyl-CoA, malyl-CoA and CoA-glutathione. The species properties are then used to calculate standard transformed Gibbs energies of formation for these reactants as functions of pH at ionic strength 0.25 M. The species data also make it possible to calculate apparent equilibrium constants of 23 enzyme-catalyzed reactions as a function of pH, including some that cannot be determined directly because they are so large.
机译：储存有关酶催化反应的表观平衡常数的数据的最佳方法是计算在298.15 K和零离子强度下所涉及的物质形成的标准吉布斯能量，以便可以在所需的pH和离子强度下计算平衡常数。对CoA，乙酰基-CoA，草酰-CoA，琥珀酰-CoA，甲基丙二酰-CoA，丙二酰-CoA和CoA-谷胱甘肽描述了这些计算。然后使用物种性质来计算这些反应物在0.25 M离子强度下作为pH的函数的标准转化吉布斯形成能。物种数据还使得可以计算23种酶催化反应的表观平衡常数与pH的关系。 ，其中一些由于太大而无法直接确定。

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