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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >Conformational study of linear and cyclic peptides corresponding to the 276-284 epitope region of HSV gD-1.
【24h】

Conformational study of linear and cyclic peptides corresponding to the 276-284 epitope region of HSV gD-1.

机译：与HSV gD-1的276-284表位区域相对应的线性和环状肽的构象研究。

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The results of conformational analysis of linear and cyclic peptides from the 276SALLEDPVG(284) sequence of glycoprotein D of Herpes simplex virus are presented. The epitope peptides were synthesized by SPPS and on resin cyclization was applied for preparation of cyclic compounds. Circular dichroism spectroscopy, Fourier-transform infrared spectroscopy and nuclear magnetic resonance (NMR) were used to determine of the solution structure of both linear and cyclic peptides. The results indicated that the cyclopeptides containing the core of the epitope (DPVG) as a part of the cycle have more stable beta-turn structure than the linear peptides or the cyclic analogues, where the core motif is not a part of the cycle. NMR study of H-SALLc(EDPVGK)-NH(2) confirm presence of a type I beta-turn structure which includes the DPVG epitope core.
机译：给出了单纯疱疹病毒糖蛋白D的276SALLEDPVG（284）序列的线性和环状肽的构象分析结果。通过SPPS合成表位肽，并在树脂上环化用于制备环状化合物。圆二色光谱，傅立叶变换红外光谱和核磁共振（NMR）用于确定线性和环状肽的溶液结构。结果表明，包含表位核心（DPVG）作为循环一部分的环肽比线性肽或环状类似物（其中核心基序不是循环的一部分）具有更稳定的β-turn结构。 H-SALLc（EDPVGK）-NH（2）的NMR研究证实了I型β-转角结构的存在，其中包括DPVG表位核心。

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