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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >HIGH-RESOLUTION STRUCTURAL STUDIES OF THE RETINAL-GLU113 INTERACTION IN RHODOPSIN
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HIGH-RESOLUTION STRUCTURAL STUDIES OF THE RETINAL-GLU113 INTERACTION IN RHODOPSIN

机译：视紫红质中视网膜-Glu113相互作用的高分辨率结构研究

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The key to understanding the reaction mechanism of rhodopsin lies in determining the structure of the retinal binding site and in defining the charge interactions between Glu113 and the retinal protonated Schiff base chromophore. We have been using C-13-NMR chemical shift data to determine the location of the Glu113 carboxyl side chain in relation to the retinal. The NMR data constrain one of the carboxylate oxygens of Glu113 to be ca. 3 Angstrom from the C-12 position of the retinal with the second oxygen oriented away from the conjugated chain. A water molecule forming a hydrogen bond with the Schiff base is incorporated into the model to account for the high C=N stretching frequency [Han et al., Biophys. J., 65 (1993) 899]. In this study, we have refined the counterion position and have shown that it can reproduce the observed chemical shift data as well as the red-shifted absorption maximum of rhodopsin. Furthermore, the retinal binding site geometry derived from the NMR constraints can be readily incorporated into a recent structural model of the apoprotein. [References: 36]
机译：理解视紫红质反应机制的关键在于确定视网膜结合位点的结构以及确定Glu113与视网膜质子化席夫碱生色团之间的电荷相互作用。我们一直在使用C-13-NMR化学位移数据来确定Glu113羧基侧链相对于视网膜的位置。 NMR数据将Glu113的一个羧酸氧原子限制为。从视网膜的C-12位置起3埃，第二个氧的方向远离共轭链。将与席夫碱形成氢键的水分子并入模型中，以说明高的C = N拉伸频率[Han等，Biophys。 J.，65（1993）899]。在这项研究中，我们完善了抗衡离子的位置，并表明它可以重现观察到的化学位移数据以及视紫红质的最大红移吸收值。此外，源自NMR约束的视网膜结合位点几何形状可以很容易地整合到载脂蛋白的最新结构模型中。 [参考：36]

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