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首页> 外文期刊>Journal of Plant Physiology >Acetolactate synthase mutation conferring imidazolinone-specific herbicide resistance in Amaranthus hybridus
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Acetolactate synthase mutation conferring imidazolinone-specific herbicide resistance in Amaranthus hybridus

机译：乙酰乳酸合酶突变赋予A菜咪唑啉酮特异性除草剂抗性

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Acetolactate synthase (ALS) catalyzes the first common step in the biosynthesis of branched-chain amino acids in plants and is the target of several herbicides. ALS inhibitors have enjoyed popularity as herbicides due to numerous attributes, although their current adequacy in weed control programs is hampered by herbicide resistance. Most cases of ALS-inhibitor resistance have resulted from selection of an altered target site. The study herein reports on an alanine by threonine amino acid substitution at position 122 of ALS as the basis for imidazolinone-specific resistance in an A. hybridus population from Illinois. In vitro inhibition of enzymatic activity (I(50)) required 1000-fold greater concentration of imazethapyr in the resistant population compared with a susceptible control. This mutation represents the second ALS alteration associated with herbicide resistance in a natural A. hybridus population.
机译：乙酰乳酸合酶（ALS）催化植物中支链氨基酸生物合成的第一步，是几种除草剂的目标。 ALS抑制剂由于具有多种特性而作为除草剂而广受欢迎，尽管它们目前在杂草控制程序中的适用性受到除草剂抗性的阻碍。 ALS抑制剂耐药的大多数情况是由于选择了改变的靶位点引起的。本文的研究报道了在ALS的122位被苏氨酸氨基酸取代的丙氨酸作为伊利诺伊州杂种曲霉种群中咪唑啉酮特异性抗性的基础。与易感对照相比，抗性人群中酶活性的体外抑制（I（50））需要将咪唑乙烟酸的浓度提高1000倍。该突变代表与自然曲霉种群中除草剂抗性相关的第二个ALS改变。

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