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首页> 外文期刊>Journal of Structural Biology >Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of a dissimilatory DsrAB sulfite reductase in complex with DsrC
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Purification, crystallization and preliminary crystallographic analysis of a dissimilatory DsrAB sulfite reductase in complex with DsrC

机译：与DsrC配合使用的异化DsrAB亚硫酸还原酶的纯化，结晶和初步晶体学分析

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Dissimilatory sulfite reductase (dSiR, DsrAB) is a key protein in dissimilatory sulfur metabolism, one of the earliest types of energy metabolism to be traced on earth. dSirs are large oligomeric proteins around 200 kDa forming an alpha(2)beta(2) arrangement and including a unique siroheme-[4Fe-4S] coupled cofactor. Here, we report the purification, crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of dSir isolated from Desulfovibrio vulgaris Hildenborough, also known as desulfoviridin. In this enzyme the DsrAB protein is associated with DsrC, a protein of unknown function that is believed to play an important role in the sulfite reduction. Crystals belong to the monoclinic space group P2(1) with unit-cell parameters a = 122.7, b = 119.4 and c = 146.7 angstrom and beta =110.0 degrees, and diffract X-rays to 2.8 angstrom on a synchrotron source.
机译：异化亚硫酸盐还原酶（dSiR，DsrAB）是异化硫代谢中的关键蛋白，硫是地球上最早的能量代谢类型之一。 dSirs是大约200 kDa的大型寡聚蛋白，形成alpha（2）beta（2）排列，并包括独特的西罗血红素-[4Fe-4S]偶联辅因子。在这里，我们报告纯化，结晶和初步X射线衍射分析分离自寻常Desulfovibrio Hildenborough，也被称为desulfoviridin的dSir。在该酶中，DsrAB蛋白与DsrC相关，DsrC是一种功能未知的蛋白，据信在亚硫酸盐还原中起重要作用。晶体属于单斜晶空间群P2（1），其晶胞参数a = 122.7，b = 119.4和c = 146.7埃，β= 110.0度，并且在同步加速器源上将X射线衍射到2.8埃。

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