• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of the American Society for Mass Spectrometry >A study of peptide-peptide using MALDI ion mobility o-TOF and ESI mass spectrometry
【24h】

A study of peptide-peptide using MALDI ion mobility o-TOF and ESI mass spectrometry

机译：MALDI离子淌度o-TOF和ESI质谱法研究肽肽

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Matrix-assisted laser desorption ionization ion mobility coupled to orthogonal time-of-flight mass spectrometry (MALDI-IM-oTOF MS) is evaluated as a tool for studying non-covalent complex (NCX) formation between peptides. The NCX formed between dynorphin 1-7 and Mini Gastrin I is used as a model system for comparison to previous MALDI experiments (Woods, A. S.; Huestis, M. A. J. Am, Soc. Mass Spectrom. 2001, 12, 88-96). The dynorphin 1-7/Mini Gastrin I complex is stable after more than a ms drift time through the He filled mobility cell. Furthermore, the effects of solution pH on NCX ion signal intensity is measured both by MALDI-IM-MS analysis and by nanoelectrospray mass spectrometry. When compared to the previous MALDI study this work shows that all three techniques give similar results. In addition, fragmentation can be observed from of the non-covalent complex parent ion that occurs prior to TOF mass analysis but after mobility separation, thus providing NCX composition information. [References: 22]
机译：基质辅助激光解吸电离离子迁移率与正交飞行时间质谱（MALDI-IM-oTOF MS）耦合被评估为研究肽之间非共价复合物（NCX）形成的工具。强啡肽1-7和小胃泌素I之间形成的NCX用作模型系统，用于与先前的MALDI实验进行比较（Woods，A. S .; Huestis，M. A. J. Am，Soc。Mass Spectrom。2001，12，88-96）。强啡肽1-7 / Mini胃泌素I复合物在经过He填充的迁移池中的漂移时间超过ms之后是稳定的。此外，溶液pH对NCX离子信号强度的影响可通过MALDI-IM-MS分析和纳米电喷雾质谱法进行测量。与以前的MALDI研究相比，这项工作表明所有三种技术均得出相似的结果。另外，可以观察到非共价络合物母体离子的碎片，该碎片发生在TOF质量分析之前但在迁移率分离之后，因此提供了NCX组成信息。 [参考：22]

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号