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Pyk2 and Src mediate signaling to CCL18-induced breast cancer metastasis

机译：Pyk2和Src介导CCL18诱导的乳腺癌转移的信号。

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Pyk2 and Src phosphorylation is initiated by CCL18, which promotes breast cancer metastasis via its functional G protein-coupled receptor PITPNM3. However, the function of Pyk2 and Src in CCL18-induced breast cancer metastasis is poorly understood. Quantitative reverse-transcription polymerase chain reactions (qRT-PCRs), Western blot, boyden chamber assay, and adherence assay were performed to delineate the consequences of Pyk2/Src in CCL18-induced breast cancer cells. Co-immunoprecipitation and immunofluorescence were performed to analyze the interaction of proteins. Upon the binding of CCL18 to PITPNM3, Pyk2 translocates from the cytoplasm to the plasma membrane to form a stable complex with PITPNM3, subsequently activating Src kinase. Moreover, upon stimulation with CCL18, Pyk2 and Src become essential for integrin alpha5/beta1 clustering-dependent adherence, migration, and invasion. Pyk2 and Src are important in CCL18-induced breast cancer metastasis. J. Cell. Biochem. 115: 596-603, 2014.
机译：Pyk2和Src磷酸化由CCL18启动，CCL18通过其功能性G蛋白偶联受体PITPNM3促进乳腺癌转移。然而，对Pyk2和Src在CCL18诱导的乳腺癌转移中的功能了解甚少。进行了定量逆转录聚合酶链反应（qRT-PCR），蛋白质印迹，博伊登室测定法和粘附测定法，以描绘Pyk2 / Src在CCL18诱导的乳腺癌细胞中的后果。进行共免疫沉淀和免疫荧光分析蛋白质的相互作用。 CCL18与PITPNM3结合后，Pyk2从细胞质转移到质膜上，与PITPNM3形成稳定的复合物，随后激活Src激酶。此外，在用CCL18刺激后，Pyk2和Src对于整联蛋白α5/β1簇依赖性粘附，迁移和侵袭变得必不可少。 Pyk2和Src在CCL18诱导的乳腺癌转移中很重要。 J.细胞。生化。 115：596-603，2014年。

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