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Effect of Disulfide Bonds on the Dynamics of Lysozyme

机译：二硫键对溶菌酶动力学的影响

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A molecular dynamics study was undertaken to explore, by the example of lysozyme, the effect of breakdown of disulfide bonds on the dynamics of proteins. In lysozyme without disulfide bonds, the characteristic times of movement of secondary structure elements are three to seven times longer, whereas the amplitudes of fluctuations of secondary structure elements remain virtually unchanged. In the absence of S–S bonds, the molecular volume is approximately 2% smaller because of the narrowing of the cleft between the major and minor domains. Thus, disulfide bonds not only bind the protein secondary structure elements but also act as "spacer bars" maintaining a certain free molecular volume necessary for performing the functions of the molecule.
机译：进行了分子动力学研究，以溶菌酶为例，探讨了二硫键断裂对蛋白质动力学的影响。在没有二硫键的溶菌酶中，二级结构元素运动的特征时间要长三到七倍，而二级结构元素的波动幅度实际上保持不变。在没有S–S键的情况下，由于主结构域和次要结构域之间的裂隙变窄，分子体积减小了约2％。因此，二硫键不仅结合蛋白质二级结构元件，而且还充当“间隔条”，维持执行分子功能所需的一定的自由分子体积。

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