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【24h】

Structures of Tetrahydrobiopterin Binding -Site Mutants of Inducible Nitric Oxide Synthase Oxygenase Dimer and Implicated Roles of Trp457

机译:诱导型一氧化氮合酶加氧酶二聚体的四氢生物蝶呤结合位点突变体的结构和Trp457的作用

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摘要

To better understand potential roles of conserved Trp457 of the murine inducible nitric oxide synthase oxygenase domain (iNOS_(ox); residues 1-498) in maintaining the structural integrity of the (6R)-5,6,7,8-tetrahydrobiopterin(H_4B) binding site located a the dimer interface and in supporting H_4B redox activity, we determined crystallographic structures of W457F and W457A mutant iNOS_(ox) dimers(residues 66-498)
机译:为了更好地了解鼠类可诱导型一氧化氮合酶加氧酶结构域(iNOS_(ox);残基1-498)的保守Trp457在维持(6R)-5,6,7,8-四氢生物蝶呤(H_4B)的结构完整性中的潜在作用)结合位点位于二聚体界面并支持H_4B氧化还原活性,我们确定了W457F和W457A突变iNOS_(ox)二聚体的晶体结构(残基66-498)

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