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Residual Electrostatic Effects in the Unfolded State of the N-Terminal Domain of L9 Can Be Attributed to Nonspecific Nonlocal Charge-Charge Interactions

机译:L9的N末端结构域处于未折叠状态的残余静电效应可归因于非特异性的非局部电荷-电荷相互作用

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摘要

Residual electrostatic interactions in the unfolded state of the N-terminal domain of L9 (NTL9) were found by Kuhlman et al. [(1999) Biochemistry 38, 4896-4803]. These residual interactions are analyzed here by the Gaussian-chain model [Zhou, H.-X. (2002) Proc. Natl, Acad. Sci. U.S.A. 99, 3569-3574]. The original model is made more realistic by replacing "standard" model-compound pK_a values for ionizable groups by those measiured by Kuhlman et al. in peptide fragments of NTL9. The predicted pH dependence of the unfolding free energy is in agreement with experiment over the pH range of 1-7 at ionic strengths of 100 and 750 mM. This indicates that the residual electrostatic effects in the unfolded state of NTL9 can be attributed to nonspecific nonlocal charge-charge interactions.
机译:Kuhlman等人发现了L9(NTL9)的N端结构域处于未折叠状态时的残留静电相互作用。 [(1999)Biochemistry 38,4896-4803]。这些残留的相互作用在这里通过高斯链模型[Zhou,H.-X. (2002年)过程。 Natl,Acad。科学美国专利99,3569-3574]。通过用Kuhlman等人的方法代替的那些可电离基团的“标准”模型化合物pK_a值,可以使原始模型更加逼真。在NTL9的肽片段中。在100和750 mM的离子强度下,在1-7的pH范围内,展开自由能的预测pH依赖性与实验一致。这表明在NTL9的未折叠状态下残留的静电效应可归因于非特异性的非局部电荷-电荷相互作用。

著录项

  • 来源
    《Biochemistry》 |2002年第20期|共6页
  • 作者

    Huan-Xiang Zhou;

  • 作者单位
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  • 正文语种 eng
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