...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Biochemistry >Deamidation in Human #gamma#S-Crystallin from Cataractous Lenses is influenced by Surface Exposure
【24h】

Deamidation in Human #gamma#S-Crystallin from Cataractous Lenses is influenced by Surface Exposure

机译：白内障晶状体中人＃γ＃S-晶体的脱酰胺作用受表面暴露的影响

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

A major component of human nuclear cataracts is water-insoluble, high molecular weight protein. A significant component of this protein is disulfide bonded #gamma#S-crystallinthat can be reduced to monomers by dithiothreitol. Analysis of this reduced #gamma#S-crystallin showed that denudation of glutamine and asparagine residues is a principal modification. Deamidation is one of the modifications of lens crystallins associated with aging and cataractogenesis. One proposed hypothesis of cataractogenesis is that it develops in response to altered surface charges that cause conformational changes, which, in turn, permit formation of disulfide bonds and crystallin insolubility. This report, showing deamidation among the disulfide bonded #gamma#S-crystallins from cataractous lenses, supports this hypothesis.
机译：人类核性白内障的主要成分是水不溶性高分子量蛋白质。该蛋白质的重要​​组成部分是二硫键结合的＃γ＃S-晶状蛋白，可被二硫苏糖醇还原为单体。对这种还原的＃γ＃S-晶状蛋白的分析表明，谷氨酰胺和天冬酰胺残基的剥蚀是主要修饰。脱酰胺作用是与老化和白内障发生有关的晶状体晶状体蛋白的修饰之一。一种提出的白内障发生假说是，它响应于引起构象变化的表面电荷的变化而发展，从而允许形成二硫键和结晶蛋白不溶性。该报告显示了来自白内障晶状体的二硫键结合的＃γ＃S-晶状蛋白之间的脱酰胺作用，支持了这一假设。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号