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Lecithin Retinol Acyltransferase Forms Functional Homodimers

机译：卵磷脂视黄醇酰基转移酶形成功能性均聚物

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Membrane-bound lecithin retinol acyltransferase (LRAT), an essential enzyme in vitamin A processing, catalyzes the formation of retinyl esters from vitamin A and lecithin. Cloned and expressed LRAT has a molecular mass of 25.3 kDa. The enzyme is not homologous to known enzymes and is, therefore, of substantial interest mechanistically. Along these lines, the functional protomeric state of LRAT is of importance. Gel electrophoretic studies on LRAT in the presence of SDS and disulfide reducing agents show the expected 25 kDa monomer. However, gel electrophoresis in the absence of a reducing agent and/or strong denaturing conditions reveals substantial dimer formation. LRAT monomers can be efficiently and irreversibly cross-linked by thiol reactive bismaleimides in retinal pigment epithelial (RPE) membranes generating LRAT homodimers. Cross-linked LRAT homodimers are fully active catalytically. The experiments suggest that LRAT monomers interact in membranes and form functional homodimers through protein-protein interactions and disulfide bond formation.
机译：膜结合的卵磷脂视黄醇酰基转移酶（LRAT）是维生素A加工中必需的酶，可催化维生素A和卵磷脂形成视黄酯。克隆和表达的LRAT的分子量为25.3 kDa。该酶与已知酶不是同源的，因此在机械上具有重大意义。沿着这些思路，LRAT的功能性原型状态至关重要。在SDS和二硫化物还原剂存在下对LRAT进行的凝胶电泳研究表明，预期的25 kDa单体。然而，在没有还原剂和/或强变性条件下的凝胶电泳显示大量二聚体形成。 LRAT单体可通过硫醇反应性双马来酰亚胺在产生LRAT同型二聚体的视网膜色素上皮（RPE）膜中有效且不可逆地交联。交联的LRAT同二聚体具有完全的催化活性。实验表明，LRAT单体在膜中相互作用，并通过蛋白质-蛋白质相互作用和二硫键形成而形成功能性同二聚体。

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