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【24h】

Molecular Organization in Striated Domains Induced by Transmembrane a-Helical Peptides in Dipalmitoyl Phosphatidylcholine Bilayers

机译：跨膜α-螺旋肽在双棕榈酰基磷脂酰胆碱双层中诱导的横纹区域中的分子组织。

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Transmembrane (TM) a-helical peptides with neutral flanking residues such as tryptophan form highly ordered striated domains when incorporated in gel-state l,2-dipalmitoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (DPPC) bilayers and inspected by atomic force microscopy (AFM) (7).In this study,we analyze the molecular organization of these striated domains using AFM,photo-cross-linking,fluorescence spectroscopy,nuclear magnetic resonance (NMR),and X-ray diffraction techniques on different functionalized TM peptides.The results demonstrate that the striated domains consist of linear arrays of single TM peptides with a dominantly antiparallel organization in which the peptides interact with each other and with lipids.The peptide arrays are regularly spaced by ±8.5 nm and are separated by somewhat perturbed gel-state lipids with hexagonally organized acyl chains,which have lost their tilt.This system provides an example of how domains of peptides and lipids can be formed in membranes as a result of a combination of specific peptide-peptide and peptide-lipid interactions.
机译：具有中性侧翼残基（例如色氨酸）的跨膜（TM）α螺旋肽在掺入凝胶态1,2-二棕榈酰-sn-甘油3-磷酸胆碱（DPPC）双层中并通过原子力显微镜检查时形成高度有序的条纹域原子力显微镜（AFM）（7）。在这项研究中，我们使用原子力显微镜（AFM），光交联，荧光光谱，核磁共振（NMR）和X射线衍射技术分析了不同功能化TM肽的这些横纹区域的分子组织。结果表明，横纹结构域由单个TM肽的线性阵列组成，这些肽具有显着的反平行组织，其中肽彼此相互作用并且与脂质相互作用。该肽阵列规则间隔为±8.5 nm，并被某些扰动的凝胶-状态具有六边形组织酰基链的脂质，它们失去了倾斜度。该系统提供了一个例子，说明如何通过ac在膜上形成肽和脂质结构域特定肽-肽和肽-脂质相互作用的结合。

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