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Superoxide reduction mechanism of Archaeoglobus fulgidus one-iron superoxide reductase

机译：弓形古菌单铁超氧化物还原酶的超氧化物还原机理

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Superoxide reductases (SORs), iron-centered enzymes responsible for reducing superoxide (O-2(-)) to hydrogen peroxide, are found in many anaerobic and microaerophilic prokaryotes. The rapid reaction with an exogenous electron donor renders the reductase activity catalytic. Here, we demonstrate using pulse radiolysis that the initial reaction between O-2(-) and Archaeoglobus fulgidus neelaredoxin, a one-iron SOR, leads to a short-lived transient that immediately disappears to yield a solvent-bound ferric species in acid-base equilibrium. Through comparison of wild-type neelaredoxin with mutants lacking the ferric ion coordinating glutamate, we demonstrate that the remaining step is related to the final coordination of this ligand to the oxidized metal center and kinetically characterize it for the first time, by pulse radiolysis and stopped-flow kinetics. The way exogenous phosphate perturbs the kinetics of superoxide reduction by neelaredoxin and mutant proteins was also investigated.
机译：在许多厌氧和微需氧的原核生物中发现了超氧化物还原酶（SOR），它是铁中心的酶，负责将超氧化物（O-2（-））还原为过氧化氢。与外源电子供体的快速反应使还原酶活性具有催化性。在这里，我们证明了使用脉冲辐射分解法，O-2（-）与单铁SOR古细菌球藻神经还原素之间的初始反应会导致短暂的瞬态，该瞬态立即消失，从而在酸中生成溶剂结合的三价铁物种。基本平衡。通过将野生型神经氨酸还原蛋白与缺乏铁离子配位谷氨酸的突变体进行比较，我们证明了剩下的步骤与该配体与氧化金属中心的最终配位有关，并通过脉冲辐射分解和动力学首次对其进行了动力学表征流动动力学。还研究了外源磷酸盐扰动神经还原蛋白和突变蛋白还原超氧化物动力学的方式。

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